Упрощенная HTML-версия
ниже -21°С. Каталаза, тирозиназа и пероксидаза более активны в замороженном
продукте, чем в переохлажденном. Для этих ферментов существенное значение
имеет происходящий при замораживании переход среды из жидкой фазы в твердую.
Одни исследователи считают, что ускорение реакций в замороженных растворах
является результатом каталитического действия твердых поверхностей, в том
числе и структурированной воды. Согласно другим данным, при замораживании
растворов скорость реакции замедляется в соответствии с уравнением Аррениуса; в
то же время по мере вымерзания воды увеличивается концентрация реагирующих
веществ в жидких включениях, что соответственно повышает скорость реакций
(концентрационный эффект). Эти два фактора, по-видимому, и определяют ре
зультирующую
действительную
скорость
ферментативных
реакций
в
замороженных растворах.
Особенности протекания ферментативных реакций с понижением температуры
определяются также изменением физико-химических показателей среды и свойств
растворенных веществ (вязкость и рН среды, степень ионизации групп ферментов
и субстратов и др.). Активность ферментов зависит и от продолжительности
воздействия на них низких температур.
С одним из важнейших
свойств мяса — нежностью
тесно связана
растворимость белков. Изучение растворимости белков при хранении мяса в
охлажденном (2°С) и переохлажденном (-2°С) состоянии показало, что
максимальная растворимость фибриллярных белков свойственна парному мясу.
Сразу же после его охлаждения растворимость белков снижается. При этом в
охлажденном мясе минимум растворимости белков приходится на первые-вторые
сутки, а в переохлажденном — на четвертые-пятые сутки, что соответствует
периоду максимального развития послеубойного окоченения. Растворимость белков
охлажденного мяса при его хранении до 12 сут составляет 81-85% по отношению к
растворимости белков парного мяса, а переохлажденного и хранившегося до 20
сут — 77-81%.
Физико-химические изменения мышечной ткани рыб
при замораживании
заключаются в дополнительном разрушающем воздействии на ткани кристаллов
льда, а также в денатурации мышечных белков под действием солевых растворов,
образующихся при вымораживании воды в тканях.
Данные экспериментальных исследований по определению растворимости
мышечных белков рыб указывают на ее понижение при холодильной обработке,
причем наибольшие изменения происходят в белках актомиозинового комплекса, а
при длительном хранении — ив саркоплазматических белках. Постепенное
понижение растворимости актомиозина отмечается при последующем после
замораживания периоде холодильного хранения замороженной рыбы.
При холодильном хранении и замораживании чистых растворов миозина
происходит агрегация молекул белка. Обычно этому процессу предшествует
денатурация белка. Данные определения молекулярной массы, констант
седиментации и скорости диффузии образующихся при замораживании и
холодильном хранении белковых частиц миозина свидетельствуют о структурных
80