Все протеиногенные аминокислоты являются, а - аминокислотами с характерной для них общей структурной особенностью — наличием карбоксильной и аминной ірупп, связанных с атомом углерода в а —положении. Часть структуры всех аминокислот одинакова, однако функциональная группа (R - остаток) не одинаков по структуре, электрическому заряду и растворимости. От соответствующего сочетания этих групп зависят свойства белковых молекул. В зависимости от химических свойств R-групп все протеиногенные аминокислоты подразделяются на четыре основных класса: неполярные (гидрофобные); полярные; отрицательно заряженные; положительно заряженные. По своей стехиометрической конфигурации все аминокислоты, за исключением глицина, имеют ассиметричный атом углерода в а - положении, с которым связаны четыре разные группы (радикал, атом водорода, карбоксильная группа и аминогруппа). Таким образом, аминокислоты обладают оптической активностью (дисперсией оптического вращения). Присутствие аминокислот, содержащих основные (- NH2) и кислые (-СООН), обуславливает амфотерные (амфолитные) свойства. Они обуславливают высокую буферность водных растворов белков, а следовательно, постоянное значение pH живой клетки. Эти свойства положены в основу методов разделения, идентификации и количественного анализа аминокислот, нашедших широкое использование при определении аминокислотного состава в белковой молекуле. В таблице 4 приведены свойства протеиногенных L- а- аминокислот. Свойства аминокислот определяют функциональные свойства белков, под которыми принято понимать физикохимические характеристики, определяющие их поведение при переработке в пищевые продукты, а так же обеспечивающие желаемую структуру, технологические и потребительские свойства пищевых продуктов. Эта область научных интересов имеет центральное значение для развития технологии переработки белка в новые формы пищи.
RkJQdWJsaXNoZXIy MTExODQxMg==